(Reuters Health) – Una nuova tecnica ribattezzata “ensilication”, che prevede l’utilizzo del gel di silice per proteggere le proteine dalle temperature esterne, sembrerebbe essere promettente per il futuro della conservazione dei vaccini, evitando il costoso e spesso complicato mantenimento della catena del freddo. Lo studio realizzato da ricercatori dell’Università di Bath, in Inghilterra, è pubblicato su Scientific Reports.
Grandi prospettive
I prodotti a base proteica come vaccini, anticorpi ed enzimi, nel tempo, a temperatura ambiente, si degradano. Le proteine si “denaturano”. Tuttavia, racchiudendo interamente queste proteine in una rete di silicio, anche se non viene impedita fisicamente la denaturazione, si ottiene una polvere che può essere successivamente riportata in soluzione con struttura e funzione intatta. “Con il nostro nuovo metodo di ensilication potremo ridurre o quasi eliminare lo spreco di vaccini, riducendo drasticamente i costi dei programmi di vaccinazione. Verrà eliminata la catena fredda e, soprattutto, saremo in grado di fornire vaccini salvavita a persone che attualmente non possono riceverli perchè residenti in aree remote o inaccessibili”, afferma Asel Sartbaeva, uno degli autori dello studio.
La ricerca
I ricercatori hanno sperimentato il metodo, ottenendo successi variabili, su diverse sostanze, tra cui il lisozima bianco di uova di gallina, l’emoglobina di cavallo (Hb) e il frammento C della proteina tetanica (TTCF), vettore di molecole terapeutiche e componente del vaccino DTTP. Il lisosoma ‘ensilicated’ è stato conservato per mesi a temperatura ambiente, tenuto a temperature di 100 gradi centigradi per ore e anche esposto all’azione di acidi. Nonostante questo trattamento è stata conservata il 75%- 100% dell’attività enzimatica del lisosoma nativo. Questi e altri risultati, dicono gli scienziati, mostrano che “nel materiale ‘ensilicated’ il lisozima rimane incapsulato all’interno della silice, risultando inaccessibile e protetto da attacchi chimici o fisici”. Ulteriori studi su Hb e TTCF hanno dimostrato che dopo il procedimento, una certa quantità percentuale rimane in soluzione, ma circa il 46% di Hb e il 72% di TTCF risulta ‘ensilicated’. “La minore efficienza dell’ ‘ensilication’ rispetto al lisozima può essere dovuta alla differenza di dimensione e carica delle proteine”, dicono i ricercatori. Riscaldare la polvere TTCF ‘ensilicated’ a 80 gradi centigradi per 2 ore non danneggia la proteina. Al contrario, nelle stesse circostanze, la proteina non protetta è stata completamente denaturata e ha perso la sua capacità di legame anticorpale.
Conclusioni
Ulteriori studi hanno dimostrato che il TTCF liofilizzato ricostituito dopo conservazione a temperatura ambiente o dopo riscaldamento a secco “mostra una capacità di legame leggermente inferiore a quella del TTCF originario o del TTCF ‘ensilicated’ e poi ricostituito”. Così si dimostra che: “l’ensilication fornisce un livello di protezione per il TTCF almeno uguale alla liofilizzazione, senza la necessità di rimuovere l’acqua”.
Sartbaeva ha concluso: “Siamo molto eccitati dalle potenziali applicazioni della ‘ensilication’ e i prossimi passi saranno quelli di testare le nostre scoperte su più vaccini, anticorpi, farmaci antivirali, sieri anti-veleno e altri biofarmaceutici”.
Fonte: Sci Report 2017
David Douglas
(Versione italiana Quotidiano Sanità/Popular Science)
